2017 Nobel Kimya Ödülü

Merhabalar, bu yazımda sizlere 2017 yılında verilen Nobel Kimya Ödülü’nün “hikâyesini” anlatacağım.

2017 Nobel Kimya Ödülü

4 Ekim 2017 tarihinde, Kraliyet Bilimler Akademisi Nobel Komitesi tarafından 2017 yılının Nobel Kimya Ödülü, çözelti içerisindeki biyomolekül yapıların yüksek çözünürlüklü olarak görüntülenmesini sağlayan kriyo-elektron mikroskobun geliştirilmesine öncülük eden biyokimyager bilim insanlarına layık görüldü: Jacques Dubochet, Joachim Frank ve Richard Henderson. Peki bu ödülün geçmişi, hikâyesi nasıl? Bu çalışma insanlığa ne gibi faydalar verecek?

Bir Nobel Hikâyesi

Kriyo-elektron mikroskop yönteminden önce insanlık biyomolekül yapıların görüntülenmesini sağlamak için X-ışını kristalografisi ve elektron mikroskopu görüntülemesi gibi yöntemler kullanıyordu (en basit tanımıyla X-ışını kristalografisinde kristalleşmiş atomlara X-ışını bombardımanı uygulanır ve kırınıma uğrayan X-ışınlarının açılarını ve genliklerini hesaplayarak kristalin yapısı modellenir. Elektron mikroskopunda ise X-ışını yerine elektron bombardımanı yapılır, emilen ya da seken elektronları saptayarak bombardımana uğratılmış mikroorganizmanın/hücrenin/kristalin modellemesi çıkarılır.).  Ancak ne yazık ki X-ışını kristalografisi tekniği sadece katı numunelerde işe yarıyordu; dolayısıyla protein ve enzimlerin dinamiği hakkında çok az bilgi veriyordu (çünkü bu tür yapıların çoğu kristalize edilemiyordu). Ayrıca elektron mikroskobu tekniği ise sadece canlı olmayan, ölmüş, maddelerde işe yarıyordu (çünkü biyolojik maddeler bu denli güçlü elektron bombardımanına dayanamıyor, ölüyordu).

1980 yılına geldiğimizde ise İsviçre’li bilim insanı (!) Jacques Dubochet, elektron mikroskobuyla incelenen hücrelerin içindeki suyu çok hızlı bir şekilde dondurarak camsı bir hâle getirmeyi başardı; böylelikle elektron mikroskobu tekniğinde çığır açacak bir yeniliğe öncülük etti! Gelin bu “camlaştırma” tekniğini daha iyi anlayalım.

Dubochet’in Camlaştırma Tekniği

  1. Numune metal bir ağa aktarılır ve fazlalık materyal çıkarılır.
  2. Numune -190°C etana atıldığı zaman metal ağın deliklerinden ince bir film oluşturur.
  3. Su, elektron mikroskopu ölçümleri sırasında sıvı azot ile soğutulan numunenin etrafını camlaştırır.

Böylelikle elimizdeki numunemiz camsı bir yapıya sahip olur.

Bu gelişmeyle beraber biyolojik numuneler doğal biçimlerini koruyacak bir şekilde dondurulmaya başlandı, çünkü buz kristalleri biyolojik hücrelerin yapılarına zarar verebiliyordu.

Eh, artık numunemizin biyolojik yapısınının bozulmamasını sağladığımıza göre, aklımıza başka bir soru geliyor: Elektron mikroskopu kullanılarak biyolojik numunelerdeki rastgele dağılmış proteinlerin 3 boyutlu bir modellemesi yapılabilir mi?

Bu soruna çözüm bulmak için Joachim Frank yıllarca çalışarak 1976-1985 yılları arasında bir “görüntü işleme” metodu geliştirdi. Bu metoda göre, matematiksel algoritmalar kullanılmak suretiyle elektron mikroskopundan çıkan iki boyutlu belirsiz görüntüler analiz edilip üç boyutlu keskin görüntüler elde edilebilir. Gelin, Frank’in bu görüntü işleme metoduna daha yakından bakalım.

 

Frank’in 3 Boyutlu Yapılar İçin Görüntü İşleme Yöntemi

  1. Rastgele dağılmış proteinlere elektron bombardımanı uygulanır, böylelikle bir izdüşüm görüntüsü oluşur.
  2. Bilgisayar izdüşüm görüntülerini ve belirsiz arka planı birbirinden ayrıştırır, benzer görüntüleri gruplar.
  3. Bilgisayar binlerce izdüşüm görüntüsünü kullanarak yüksek çözünürlüklü “2 boyutlu” bir görüntü oluşturur.
  4. Bilgisayar 2 boyutlu görüntülerin birbiriyle ilişkilerini hesaplayarak yüksek çözünürlüklü 3 boyutlu bir modelleme çıkarır.

Yani matematiksel algoritmalar sayesinde elektron mikroskopuyla elde edilen görüntüler analiz edilerek 3 boyutlu, yüksek çözünürlüklü modellemeler elde edilebilir!

İyi güzel ama elektron bombardımanı biyolojik numunelere zarar verip onları öldürüyordu demiştik, bu problemimiz hâlâ devam etmiyor mu? İşte bu problemi aşan ilk isim Richard Henderson oldu. 1990 yılında Henderson Bakteriyodopsinin (fotosentezle alakalı bir protein) modellemesini çıkarmayı başararak tarihte ilk kez atomik çözünürlükte bir hücrenin 3 boyutlu modellemesini çıkarmış oldu!

Tüm bu gelişmeler ve başarılar bilim dünyasını daha da heyecanlandırdı; yapılan optimizasyonların ve bilgisayar sistemlerinin gelişmesinin sonucu olarak insanlık nihayet istenilen keskinliğe ve görüntü kalitesine 2013 yılında ulaşmış oldu. Alttaki görüntüde gördüğünüz üzere çözünürlük günümüzde çok daha iyi, görüntüler ise daha keskin.

 

 

 

 

 

 

Bu gelişmeler neticesinde insanlık artık rutin olarak biyomoleküllerin 3 boyutlu modellemelerini çıkarabiliyor. Şimdi bu teknoloji kullanılarak oluşturulmuş bazı görüntüleri inceleyelim.

 

Soldan sağa sırasıyla: Sirkadiyen Ritimi kontrol eden protein kompleksi, kulağımızdaki basınç değişikliklerini okuyan ve bizim duymamızı sağlayan sensör, Zika Virüsü.

Nobel Komitesi bu teknolojiyi “Biyokimya alanında bir devrim” olarak tanımlıyor. Çünkü bu teknoloji sayesinde biyolojik “süreçleri” dahi modelleyebiliriz. Bu da sayısız biyolojik süreci çok daha iyi anlamamızı sağlar; üstelik olumsuz etkilendiğimiz biyolojik süreçlerden (virüslerin yayılması gibi) nasıl korunabileceğimizi de bize gösterebilir. Eh, şunu rahatlıkla söyleyebiliriz ki, bilimsel çalışmalar ve optimizasyonlar bu doğrultuda ve hızda gelişmeye devam ederse bu teknoloji insanlığın geleceğinde çok önemli bir rol oynayacak!

Teknik ayrıntıları bir tarafa bırakırsak…

Tüm bunların haricinde bu süreci incelediğimizde yapmamız gereken tespitler şunlar olmalıdır diye düşünüyorum:

  • Nobel Ödülü kazanmak kolay değildir; Nobel Ödülü verilen bilimsel başarılar çok uzun yıllar boyunca farklı bilim insanlarının yoğun emekleriyle kazanılabilmiştir.
  • Günümüzün bilim camiasında görülen “disiplinlerarası” çalışmaların öneminin artması durumu sırf bu sürece bakılarak anlaşılabilir. Çünkü gördüğünüz gibi Nobel Kimya Ödülü “biyokimya” alanındaki çalışmaya bile verilebiliyor. Üstelik bu çalışmada kullanılan “temel” bilim dalları ve disiplinler çok geniş bir aralıktadır: Matematik, Fizik, Geometri, Kimya, Biyoloji, Programlama…
  • Okullarda öğrendiğimiz bilgileri bizler (çoğunlukla) her ne kadar kullanmasak da bazı insanlar gayet de “kullanıyor”.

Bu örnekler ilk aklıma gelenler, herkes kendi perspektifine göre bu örnekleri çoğaltabilir. Bu yazımda farklı bir tarz deneyerek bilimsel bir süreci hikâyeleştirmek istedim, umarım beğenirsiniz.

Sağlıcakla kalın.

Kaynakça

İllüstrasyon: Niklas Elmehed, Nobel Medya 2017

 

 

 

 

 

 

Yazar hakkında

İlgili Gönderiler

Yorumlar

  1. Cevap
    Muhammet emin şalcıoglu 10 Ocak 2018 at 20:39

    Başarılarının devamını diler ve böyle yazıların dahasının gelmesini isterim. Güzel çalışma

  2. Enes Kerim Şafak
    Cevap
    Enes Kerim Şafak 12 Ocak 2018 at 00:09

    Teşekkür ederim Muhammet, beğendiysen ne mutlu bana! 🙂

  3. Cevap
    Ömer Faruk 13 Ocak 2018 at 20:22

    Çok güzel bir yazı olmuş.
    Ancak çoğu şeyin ayrıntısına inerken, şu paragrafı tam olarak açıklamamışsınız:

    “1990 yılında Henderson Bakteriyodopsinin (fotosentezle alakalı bir protein) modellemesini çıkarmayı başararak tarihte ilk kez atomik çözünürlükte bir hücrenin 3 boyutlu modellemesini çıkarmış oldu!”

    Uzun süredir yapılamayan birşeyi Henderson’un nasıl yaptığını merak ettim.
    Ne gibi bir teknik kullanmış vs.
    Bilgilendirirseniz sevinirim.

  4. Enes Kerim Şafak
    Cevap
    Enes Kerim Şafak 14 Ocak 2018 at 12:32

    Yorumun için teşekkür ederim Ömer Faruk.
    Haklısın o kısmı tam olarak açıklamamışım, kusura bakma.
    Henderson çok fazla elektron mikroskobunu ve numuneyi deneyerek bunu başardı diyebiliriz. Yani gerekli teknolojik gelişmelerin, optimizasyonların ve çok fazla çalışmanın sonucunda.
    Ayrıntılı bilgi için: https://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/2017/advanced-chemistryprize2017.pdf Sayfa 5-6

Cevap Bırak

Kaçırma